Prima Pagina » Corpul Uman » Fiziologie Umana » Mecanismul Biochimic al Contractiei Musculare

Mecanismul Biochimic al Contractiei Musculare

In stare de relaxare, capetele libere ale filamentului de actina se suprapun mai putin peste filamentele de miozina. In contractie acestea se suprapun complet peste filametele de miozina, fiind trase in interiorul discului intunecat, membranele Z apropiindu-se si deci sarcomerul se scurteaza.

Conform teoriei mecanismului glisant, aceasta alunecare a filamentelor de actina este cauzata de forte mecanice, chimice, electrostatice, generate toate de interactiunea unor punti transversale, existente intre filamntele de miozina si actina. In repaus, fortele de alunecare (de glisare) dintre actina si miozina sunt inhibate. Cand insa un potential de actiune traverseaza membrana fibrei musculare se elibereaza mari cantitati de Ca+2 in sarcoplasma din jurul miofibrilelor. Sunt activate astfel fortele dintre filamente si incepe contractia. Pentru ca procesul sa continue este nevoie de energie care se obtine din produsii fosfat-macroergici (ATP si fosfocreatina).

Compozitia chimica a proteinelor contractile:

Filamentul de miozina este compus din 100 molecule de miozina, fiecare cu o greutate moleculara de 480.000. Molecula de miozina este compusa din sase lanturi polipeptidice din care doua lanturi au greutatea moleculara de 200.000 (miozina grea) si patru lanturi cu greutaea moleculara de 20.000 fiecare (miozina usoara). Intreaga structura are o configuratie in “crosa de golf, in care cele doua lanturi grele sunt dispuse in spirala formand un dublu helix: extremitatea alungita constituie manerul crosei” (coada), iar extremitatea fiecarui lant se pliaza in doua mase proteice globuloase denumite “capul miozinei(de fapt dublul cap polar). In centrul filamentului de miozina cozile sunt stranse si formeaza “corpul“, in timp ce capetele se extind in afara filamentului, formand “puntile” de miozina.

Pe lantul peptidic ce leaga capul polar de corpul moleculei de miozina exista 1-2 zone de flexibilitate moleculara numite “balamale, astfel incat capul polar poate avea inclinari diferite in toate directiile, in jurul filamentului de miozina. Cele patru lanturi de miozina usoara se afla in constitutia capului, ele ajutand controlul capului in timpul contractiei; aceasta miozina functioneaza ca o enzima, scindand ATP-ul si eliberand energia necesara contractiei (activitate ATP-azica).

Filamentul de miozina este alcatuit din corpurile lanturilor spiralate rasucite astfel incat puntile de miozina sunt plasate la 1200 una de alta si extinse in toate directiile in jurul filamentului.

Filamentul de actina are axul central compus din trei elemente diferite: actina tropomiozina si troponina. Scheletul filamentului de actina este o molecula proteica bicatenara de actina F, fiecare din cele doua catene fiind impletite in helix ca si miozina. Fiecare catena a dublului helix al actinei F este formata din molecule de actina G, cu greutatea moleculara de 42.000. Aceste molecule de actina au cate o zona de legare numita zona activa (situs activ) cu care interactioneaza puntile miozinice in timpul contractiei musculare. Filemetele de actina cu lungimea de 1μ se fixeaza cu baza pe membrana Z, in timp ce capetele seorienteaza in ambele directii, in sarcomerele adiacente (vecine), printre filementele de miozina.

Filamentul de actina mai contine 2 catene proteice – tropomiozina – cu greutate moleculara de 70.000. Se crede ca fiecare catena de tropomiozina este in asa fel atasata spiralei de actina incat in stare de repaus tropomiozina acopera zonele active ale filamentelor de actina, facand imposibila interactiunea intre actina si miozina.

Troponina reprezinta un complex de trei molecule de proteina globulara, atasate catenelor de tropomiozina. Sunt trei categorii de troponine:

  • troponina I are mare afinitate pentru actina, blocand locul de fixare a miozinei (zonele active) si inhiband astfel formarea complexului acto-miozinic; inhiba capacitatea ATP-azei miozinice de a hidroliza ATP-ul la nivelul capuli polar;
  • troponina T cu afinitate pentru tropomiozina;
  • troponina C are afinitate pentru ionii de calciu, fiind responsabila de initiereaprocesului de contractie deoarece blocand troponina I declanseaza suita de evenimente ciclice a mecanismului contractil glisant.

Interactiunea dintre actina si miozina:

Un filament pur de actina lipsit de complexul troponina-tropomiozina (complexul TT), se leaga puternic de moleculele de miozina; daca in prealabil se adauga la actina complexul TT, aceasta legatura nu se mai produce. Se considera ca la muschiul relaxat, zonele active ale actinei sunt inhibate, adica acoperite de complexul TT. In prezenta unor mari cantitati de Ca++ efectul inhibitor al complexului TT, asupra filamentelor de actina este inhibat la randul sau, probabil prin combinarea troponinei C cu Ca++ si se produce o tractiune asupra moleculei de tropomiozina, care va aluneca in profunzimea santurilor dintre cele doua catene de actina; astfel se produce descoperirea zonelor active de pe actina, permitand contractia.

Odata ce filamentele de actina au fost activate de Ca++, capetele puntilor transversale ale filamentelor de miozina sunt atrase de zonele active de pe actina si se produce contractia.

Desi nu se cunoaste exact cum se produce contractia prin interactia dintre puntile transversale si actina, o ipoteza plauzibila este cea a “mersului pas cu pas. Conform acestei ipoteze in timpul scurtarii sarcomerului, puntile transversale trec printr-un proces ciclic de atasare-detasare de zonele active ale actinei; aceasta este treptat tractionata in interiorul discului intunecat, prin bascularea capului spre brat (bataie puternica).

Apoi, imediat dupa basculare capul se desprinde automat din legatura sa cu zona activa, revenindla pozitia sa normala, perpendiculara pe filamentul de actina. In aceasta pozitie, capul se combina cu urmatoarea zona activa, situata la rand in lungul filamentului de actina, dupa care capul basculeaza din nou, generand o noua bataie puternica, iar filamentul de actina mai face un pas.

Astfel capetele puntlor transversale basculeaza repetitiv inapoi si inainte, “plimbandu-se pas cu pas”, in lungul filamentului de actina, tragand capetele acestora spre centrul filamentului de miozina.

Se considera ca fiecare punte transversala opereaza pe cont propriu atasandu-se si detasandu-se independent, la intamplare, intr-un ciclu neintrerupt, iar forta dezvoltata ar fi conditionata de numarul de punti transversale ce se fixeaza in fiecare moment al contractiei.

Teoria mecanismului glisant a fost initiata de H. E. Huxley (premiul Nobel pentru medicina in 1964 pentru aceste studii) si completata ulterior cu alte detalii de Murray si Weber (1974), E. Fox (1988); succesiunea fenomenelor ce intervin in contractia si relaxarea muschiului putand fi sintetizata de Ganong in mai multe secvente.

Contractie:

  • Descarcarea motoneuronilor.
  • Eliberarea acetilcolinei la nivelul placii neuromotorii.
  • Generarea potentialului placii terminale.
  • Generarea potenialului de actiune in fibra musculara.
  • Raspandirea depolarizarii in interiorul fibrei prin tuburile T.
  • Eliberarea de Ca++ din reticulul sarcoplasmatic si difuzia sa spre filamente.
  • Legarea calciului de troponina C, eliberand astfel zonele active de pe actina.
  • Formarea puntilor de actina si miozina si alunecarea filamentelor de actina printre cele de miozina.

Relaxarea:

  • Ca++ se reintroduce in reticulul sarcoplasmatic.
  • Eliberarea calciului de troponina C.
  • Incetarea interactiunii dintre actina si miozina.

Articole Similare:

Ultima actualizare: vineri, 15 martie, 2013, 15:32 Afisari: 403

Lasă un răspuns

Adresa ta de email nu va fi publicată. Câmpurile necesare sunt marcate *