Prima Pagina » Corpul Uman » Fiziologie Umana » Proteinele

Proteinele

ProteineleBochimistii ne spun ca proteinele sunt componenti complecsi, avand in molecule atomi de carbon, hidrogen, oxigen, azot si, cateodata, sulf. Nu mai spun ca sunt usor de fragmentat in conditii speciale, in „caramizi“, aminoacizi, acizi organici mono, bi-carboxilici (cu grupari carboxil -COOH in molecula si mono-bi aminati (cu grupari amino, -NH2, in molecula). Nutritionistii ne spun ca trebuie sa consumam moderat proteine si ca lipsa lor duce la un catabolism azotat accentuat. De asemenea, ne spun ca au rol plastic, reparator, si ca intra in constitutia materiei vii ca elemente de structura. Bucatarii spun ca o friptura bine facuta, consumata cu un vin bun este datatoare de forta si vitalitate.

Proteinele sunt un material minune! Ele intra, cum spuneam, in structura celulelor, mediaza (catalizeaza) reactiile biochimice din organism, sub forma de enzime, contribuie la formarea moleculelor de hormoni (secretati de glandele endocrine, avand efecte catalizatoare si fiind mesageri chimici); regleaza presiunea osmatica, intervin in apararea organismului (anticorpi), combat efectele nocive ale substantelor toxice accidental ingerate, de asemenea, pot fi material energetic la nevoie.

Proteinele sunt constituite din „caramizi“, aminoacizi. Chimic, acestia sunt substante cu caracter amfoter (care pot actiona, in functie de mediul in care se afla, ca acizi sau ca baze), fie predominant acizi, fie neutri, fie bazici, datorita coexistentei gruparilor acide, carboxilice (-COOH) si bazice, aminice (-NH2) pe aceeasi molecula. Aceasta caracteristica ii determina sa se combine, dand lanturi peptidice. Cum? Simplu! Prin neutralizare reciproca: gruparea carboxil a unuia se neutralizeata cu gruparea aminica a altui aminoacid, rezultand si o molecula de apa. Fiind acizi slabi si baze slabe, in conditii acide sau bazice peptidele sunt hidrolizate punand in libertate aminoacizii constituenti.

Dupa origine, proteinele provin din hrana vegetala (incluzand aici si pe cele de la ciuperci) si animala. Importanta pentru asigurarea necesarului de aminoacizi este clasificarea proteinelor pe baza valorii biologice, adica pe baza numarului de aminoacizi inclusi in structura lor. Astfel, proteinele complete (din clasa I) contin toti aminoacizii esentiali (care nu pot fi sintetizati usor in organism in cantitati suficiente si este nevoie ca sa fie introdusi prin hrana) in proportii optime pentru sinteza proteinelor proprii. Ouale, laptele si carnea (produsele de origine animala) furnizeaza proteine complete.
Proteinele partial complete (din clasa a II-a) contin toti aminoacizii esentiali, dar nu in proportii optime. Alimentele care includ in structura lor proteine partial complete sunt: soia si fasolea uscate, graul si orezul. Proteinele incomplete (din clasa a III-a) au lipsa unul sau mai multi aminoacizi esentiali, iar cei inclusi sunt in proportii care nu asigura necesarul. Valoarea lor biologica este foarte scazuta. Asa sunt: gelatina din oase si articulatii si zeina din porumb.
Alimentele care contin proteine sunt: carnea si derivatele ((10)17 – 30%), laptele 2,8 – 3,9%, branzeturile (16 – 30%), ouale (10 – 14%), leguminoasele uscate (17 – 25%), produsele de panificatie (7 – 15%), nucile (15 – 17%), cacao (cam 23%), alunele de pamant – arahide – (25 – 26%) etc.

Aminoacizii si rolul lor in functionalitatea organismului:

1. Alanina, aminoacid neesential, cu rol de constituent proteic, este obtinut din acid piruvic si glutamat, compusi care rezulta si in urma catabolismului sau.
2. Glicina, aminoacid neesential, se obtine din serina (aminoacid neesential), printr-un sir de reactii, ce trec prin faza de acid glioxalic. Participa la multe reactii biochimice, ca furnizor de atomi de C si N: la formarea nucleului porfirinic din hemoglobina; impreuna cu acidul glutamic, constituie glutationul (tripeptid); intra in sinteza mult discutatei creatine; se conjuga cu acizi carboxilici, pentru a-i neutraliza (acidul benzoic, toxic, este eliminat in urma conjugarii cu glicina), se combina cu acizii biliari, formand amide, asa fiind eliminati prin bila. Glicina (glicocolul) este catabolizata la CO2, NH3 si o grupare cu un atom de carbon.
3. Serina, aminoacid neesential, rezulta din 3-fosfo-glicerat (intermediar al glicolizei). Intra in constructia fosfatid-serinelor (fosfolipide din creier); prin decarboxilare, da etanolamina (component al unor fosfatide); furnizeaza o secventa din molecula sfingozinei (parte componenta a sfingolipidelor). Degradarea serinei are loc catre piruvat.
4. Acidul glutamic, aminoacid neesential, deriva din transaminarea glucozei sau prin aminare reductiva, catalizata de glutamat-dehidrogenaza. Acidul glutamic poate fi precursorul prolinei, argininei si glutaminei (aminoacizi neesentiali). Prin decarboxilare catalizata de piridoxal-fosfat, da acidul gama-aminobutiric (GABA). Catabolizarea acidului glutamic duce la formarea acidului alfa-cetaglutaric, compus din cadrul ciclului acizilor tricarboxilici.
5. Glutamina, aminoacid neesential, poate fi obtinuta din acidul glutamic si poate fi convertita in acid glutamic. Prin inglobarea NH3 in molecula de glutamina, aceasta devine netoxica si usor de transportat.
6. Acidul aspartic, aminoacid neesential, este obtinut din acid oxalacetic, in urma transaminarii cu glutamat. Este furnizor de atomi de azot (pentru constituirea moleculei de uree, netoxica), de grupari aminice (pentru formarea unui nucleu purinic), sau de atomi de carbon si azot (pentru generarea moleculelor de pirimidine).
7. Asparagina, aminoacid neesential, provine din acidul aspartic, prin aminare. Nu are roluri importante in metabolism.
8. Prolina, aminoacid neesential, provine din acid glutamic pe care il reconstituie prin descompunere. Derivatul sau hidroxilat, hidroxiprolina, intra majoritar in structura colagenelor.
9. Metionina, aminoacid neesential, este printre putinii care au inclus in molecula lor si sulful. Nu poate fi sintetizat in tesuturile animale, de aceea este necesara substiuirea nevoilor din hrana. Prin combinarea sa cu ATP, rezulta un compus (sulf – adenil metionina) cu o grupare sulfonium (R3S+), puternic donator de grupari metil (CH3), necesare pentru geneza lecitinelor, pentru sinteza creatinei, a adrenalinei, a bazelor azotate din acizii nucleici etc. In urma demetilarii, metionina devine, dupa mai multe etape, homocisteina si apoi cisteina.
10. Cisteina (cistina), aminoacid neesential, provine din metionina si serina. Prin desulfurare si dezaminare, da acid piruvic. Furnizeaza gruparea sulfhidrica pentru formarea acetil-coenzimei A. Prin oxidare si decarboxilare da nastere taurinei, ce se combina cu acizii biliari. Impreuna cu acidul glutamic si glicina, constituie glutationul.
11. Treonina, aminoacid esential, este constituent al proteinelor si furnizor de azot pentru fondul metabolic comun.
12. Arginina, aminoacid neesential, poate fi sintetizata din ornitina, pe care o reconstituie prin descompunere. Importanta sa este legata de combinarea cu glicina pentru a forma creatina.
12 a. Creatina este principalul compus cu azot din sange. Ea joaca un rol important in energetica musculara, dupa fosforilare. In timpul perioadelor de repaus muscular, dupa ce, in prealabil, s-a realizat un exces de ATP, se formeaza creatinfosfatul. Cand cantitatea de ATP scade sub un anumit prag, creatinfosfatul ii doneaza grupari fosfat, astfel putandu-i asigura o cantitate crescuta de energie muschiului in travaliu. Deshidratarea creatinei produce creatinina, eliminata prin urina. Concentratia acestui compus in urina este constanta la acelasi individ (coeficientul de creatinina).
13. Lizina, aminoacid esential, participa la reactiile transaminare (de mutare a unei-or grupari aminice de pe un compus pe altul). Hidroxilizina intra in componenta colagenelor.
14. Leucina, aminoacid esential, se transforma in izovaleril-coenzima A, in cele din urma convertindu-se in acetil-coenzima A si acid ceto-acetic. Nu participa la gluconeogeneza.
15. Valina, aminoacid esential, da nastere la izobutiril-coenzima A, apoi la succinil-coenzima A.
16. Izoleucina, aminoacid esential, se transforma in metil-butiril- coenzima A, iar apoi in succinil-coenzima A.
17. Tirozina, aminoacid neesential, provine prin hidroxilarea fenilalaninei si este descompusa la acid acetoacetic si acid fumaric. De catabolismul tirozinei este legata manifestarea a doua maladii genetice rare: alcaptonuria si albinismul. Prima apare ca urmare a incapacitatii enzimatice de a deschide nucleul aromatic din constitutia tirozinei, conducand la formarea acidului homogentizic. Acesta este eliminat prin urina, unde, in contact cu aerul este oxidat, motiv pentru care culoarea sa se inchide. Toate brune si colorate, daca acidul homogentizic nu s-ar acumula in tesuturi si, mai ales, in articulatii, producand simptome de artrite. Cea de-a doua maladie este legata de conversia sau, mai bine zis, de imposibilitatea conversiei tirozinei in pigmenti melanici, care sa-i confere culoare parului si tegumentelor. Acestea raman decolorate. De evolutia tirozinei in organism poate fi legata si prezenta „glandei“ (hipotiroidiei) la unii semeni de-ai nostri. Tirozina este aminoacidul ce precede hormonii tiroidieni (tiroxina si tri-iod-tironiona).
18. Fenilalanina, aminoacid esential, poate fi hidroxilata pana la tirozina (calea sa de degradare, sa zicem). Daca acest lucru nu este posibil, atunci asistam la manifestarea celei mai raspandite maladii metabolice, fenilcetonuria. La persoanele afectate, fenilalanina incepe sa fie transformata atipic in fenil-acetat si fenil-lactat, eliminati prin urina. Prezenta fenilalaninei in tesuturi in cantitati mari inhiba transformarea triprofanului in serotonina (cu efecte negative asupra ritmului circadian si asupra sistemului nervos central, caruia ii provoaca leziuni ireversibile). De asemenea, sinteza melaninei are de suferit in urma intoxicarii cu fenilalanina.
19. Histidina, aminoacid esential, este precursorul histaminei, si intra in componenta carnozinei si anserinei din muschii scheletici.
20. Triptofanul, aminoacid esential, este degradabil pana la acetoacetil-coenzima A, sau pana la vitamina PP (nicotinamiddinucleotid). De asemenea, este precursorul serotoninei (substanta cu rol in reglarea ceasornicului biologic).
Biochimic, proteinele sunt impartite in: simple (constituite dintr-un numar redus de aminoacizi) si conjugate (constituite dintr-un numar crescut de aminoacizi, pe langa care se gaseste si o componenta neproteica).

Dintre proteinele simple, amintesc: protaminele (formate din cativa aminoacizi diferiti, de obicei bazici), histonele (putin mai complexe decat precedentele), albuminele (ceva mai complexe, reunesc aminoacizi predominant amfoteri neutri), globulinele (aminoacizii esentiali se gasesc in aceeasi proportie), proteinele fibrilare (insolubile in apa si solventi organici, intrand in constitutia tesuturilor de sustinere si de aparare), dintre care cele mai comune sunt: colagenul, elastina si keratina.

Proteinele conjugate au doua componente: gruparea proteica si gruparea prostetica (neproteica). Ele se impart in: fosfoproteine, la care gruparea prostetica este acidul fosforic (cazeina din lapte), glicoproteine, cu gruparea prostetica de origine glucidica (monozaharide), cum este gamma-globulina sanguina, lipoproteine, care au drept conjugate anumite lipide (beta-lipoproteina din sange), cromoproteine si metaloproteine, la care gruparea prostetica este de origine metalica (Fe): hemoglobina, citocromul E, feritina etc.

Articole Similare:

Ultima actualizare: marți, 28 august, 2012, 8:07

Un comenentariu la Proteinele

  1. chiriloaie mihaela 15/04/2013 at 10:13

    am voie sa iau histidina in perioada alaptarii( mengtionez ca am cumparat de la Doppelherz -aktiv fier + c + histidina + acid folic)

    Răspunde

Lasă un răspuns

Adresa ta de email nu va fi publicată. Câmpurile necesare sunt marcate *